Předměty
- Transformace a přenos energie v biosystémechNBCM004 | Matematicko-fyzikální fakulta
- Praktický kurs fluorescenční spektroskopie: biofyzikální aplikaceNBCM314 | Matematicko-fyzikální fakulta
- Emisní spektroskopie v biofyziceNOOE004 | Matematicko-fyzikální fakulta
- SeminářNOOE015 | Matematicko-fyzikální fakulta
Publikace
- Detailed kinetic analysis of the interaction between the FOXO4-DNA-binding domain and DNA2013 | Matematicko-fyzikální fakulta, Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna
- Structural Modulation of Phosducin by Phosphorylation and 14-3-3 Protein Binding2012 | Matematicko-fyzikální fakulta, Přírodovědecká fakulta
- Structural Basis for the 14-3-3 Protein-dependent Inhibition of the Regulator of G Protein Signaling 3 (RGS3) Function2011 | Matematicko-fyzikální fakulta, Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna
- Structural and Functional Energetic Linkages in Allosteric Regulation of Muscle Pyruvate Kinase2011 | Matematicko-fyzikální fakulta
- HIV Rev self-assembly is linked to a molten-globule to compact structural transition2004 | Matematicko-fyzikální fakulta
- The esterase from the thermophilic eubacterium Bacillus acidocaldarius: Structural-functional relationship and comparison with the esterase from the hyperthermophilic archaeon Archaeoglobus fulgidus2000 | Matematicko-fyzikální fakulta
- The thermophilic esterase from Archaeoglobus fulgidus: Structure and conformational dynamics at high temperature2000 | Matematicko-fyzikální fakulta
- Changes in DiS-C3(3) Fluorescence in yeast report not only on membrane potential, but also on structural integrity of the plasma membrane1998 | Matematicko-fyzikální fakulta, Ústřední knihovna
- Molecular distance measurements reveal an (alpha beta)(2) dimeric structure of Na+/K+-ATPase - High affinity ATP binding site and K+-activated phosphatase reside on different alpha-subunits1998 | Matematicko-fyzikální fakulta
- 14-3-3 protein inhibits CaMKK1 by blocking the kinase active site with its last two C-terminal helices2023 | Matematicko-fyzikální fakulta, Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna
Loading network view...