Předměty
Publikace
- ATP-binding is stabilized by a stacking interaction within the binding site of Na+/K+-ATPase2003 | Matematicko-fyzikální fakulta, Ústřední knihovna
- Eight amino acids form the ATP recognition site of Na+/K+-ATPase2003 | Matematicko-fyzikální fakulta, Ústřední knihovna
- ATP-binding is stabilized bz a stacking interaction within the binding site of Na+/K+-ATPase2003 | Matematicko-fyzikální fakulta, 1. lékařská fakulta
- Eight amino acids form the ATP recognition site of Na+/K+-ATPase.2003 | Matematicko-fyzikální fakulta, 1. lékařská fakulta
- ATP-binding is stabilized bz a stacking interaction within the binding site of Na+/K+-ATPase2003 | Přírodovědecká fakulta
- Eight amino acids form the ATP recognition site of Na+/K+-ATPase.2003 | Přírodovědecká fakulta
- Phe475 and Glu446 but not Ser445 participate in ATP-binding to the alfa-subunit of NA/K-ATPase2002 | Matematicko-fyzikální fakulta, 1. lékařská fakulta
- Phe475 and Glu446 but not Ser445 participate in ATP-binding to the alfa-subunit of NA/K-ATPase2002 | Přírodovědecká fakulta
- Secondary and tertiary structure of nucleotide-binding domain of alpha subunit of Na+/K+-ATPase2002 | Přírodovědecká fakulta
- Secondary and tertiary structure of the nucleotide-binding domain of the alpha-subunit of Na+/K+-ATPase2001 | Matematicko-fyzikální fakulta, 1. lékařská fakulta
Loading network view...