Publikace
- 14-3-3 protein inhibits CaMKK1 by blocking the kinase active site with its last two C-terminal helices2023 | Přírodovědecká fakulta, Matematicko-fyzikální fakulta, Ústřední knihovna
- 14-3-3 proteins inactivate DAPK2 by promoting its dimerization and protecting key regulatory phosphosites2021 | Přírodovědecká fakulta, Matematicko-fyzikální fakulta, Ústřední knihovna
- Stabilization of Protein–Protein Interactions between CaMKK2 and 14–3–3 by Fusicoccins2020 | Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna
- 14-3-3 protein directly interacts with the kinase domain of calcium/calmodulin-dependent protein kinase kinase (CaMKK2)2018 | Přírodovědecká fakulta, Matematicko-fyzikální fakulta, Ústřední knihovna
- Structural Insight into the 14-3-3 Protein-dependent Inhibition of Protein Kinase ASK1 (Apoptosis Signal-regulating kinase 1)2016 | Přírodovědecká fakulta, Matematicko-fyzikální fakulta, Ústřední knihovna
- Cysteine residues mediate high-affinity binding of thioredoxin to ASK12016 | Přírodovědecká fakulta, Matematicko-fyzikální fakulta
- Molecular basis of 14-3-3 protein-dependent regulation of calcium/calmodulin-dependent protein kinase kinase 2 (CaMKK2)Publikace bez příslušnosti k fakultě
- FOXO4 interacts with p53 TAD and CRD and inhibits its binding to DNA2022 | Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna
- 14-3-3-protein regulates Nedd4-2 by modulating interactions between HECT and WW domains2021 | Přírodovědecká fakulta, 1. lékařská fakulta, Fakulta tělesné výchovy a sportu
- Phosphorylated full-length Tau interacts with 14-3-3 proteins via two short phosphorylated sequences, each occupying a binding groove of 14-3-3 dimer2021 | Přírodovědecká fakulta
Loading network view...