Předměty
Publikace
- Cytochrome b(5) Increases Cytochrome P450 3A4-Mediated Activation of Anticancer Drug Ellipticine to 13-Hydroxyellipticine Whose Covalent Binding to DNA Is Elevated by Sulfotransferases and N,O-Acetyltransferases2012 | Přírodovědecká fakulta, 2. lékařská fakulta
- Role of Cytochromes P450 1A1/2 in Detoxication and Activation of Carcinogenic Aristolochic Acid I: Studies with the Hepatic NADPH:Cytochrome P450 Reductase Null (HRN) Mouse Model2011 | Přírodovědecká fakulta, 1. lékařská fakulta, Fakulta tělesné výchovy a sportu
- Cytochrome b(5) shifts oxidation of the anticancer drug ellipticine by cytochromes P450 1A1 and 1A2 from its detoxication to activation, thereby modulating its pharmacological efficacy2011 | Přírodovědecká fakulta
- Cytochromy P450 rekonstituované s NADPH:P450 reduktasou napodobují aktivační a detoxikační metabolismus léčiva ellipticinu v mikrosomech2006 | Přírodovědecká fakulta
- Studium aktivačního a detoxikačního metabolismu protinádorového léčiva ellipticinu systémem cytochromů P450 in vitro a in vivoPublikace bez příslušnosti k fakultě
- Benzo[a]pyrene-Induced Genotoxicity in Rats Is Affected by Co-Exposure to Sudan I by Altering the Expression of Biotransformation Enzymes2021 | Přírodovědecká fakulta
- Chicken immunoglobulins for prophylaxis: Effect of inhaled antibodies on inflammatory parameters in rat airways2015 | Přírodovědecká fakulta, 3. lékařská fakulta
- Photo-initiated crosslinking extends mapping of the protein-protein interface to membrane-embedded portions of cytochromes P450 2B4 and b52015 | Přírodovědecká fakulta
- The Anticancer Drug Ellipticine Activated with Cytochrome P450 Mediates DNA Damage Determining Its Pharmacological Efficiencies: Studies with Rats, Hepatic Cytochrome P450 Reductase Null (HRN (TM)) Mice and Pure Enzymes2015 | Přírodovědecká fakulta
- Cytochronne b(5) and epoxide hydrolase contribute to benzo[a]pyrene-DNA adduct formation catalyzed by cytochrome P450 1A1 under low NADPH:P450 oxidoreductase conditions2014 | Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna
Loading network view...