- Kingella kingae RtxA Cytotoxin in the Context of Other RTX Toxins2022 | Ústřední knihovna
- Rapid Purification of Endotoxin-Free RTX Toxins2019 | Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna
- A conserved tryptophan in the acylated segment of RTX toxins controls their β2- integrin-independent cell penetration2023 | Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna
- Acyltransferase-mediated selection of the length of the fatty acyl chain and of the acylation site governs activation of bacterial RTX toxins2020 | Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna
- Bakteriální RTX toxiny HlyA z Escherichia coli a CyaA z Bordetella pertussis narušují biologické membrány různým mechanizmem.2009 | Přírodovědecká fakulta
- Different roles of conserved tyrosine residues of the acylated domains in folding and activity of RTX toxins2021 | Přírodovědecká fakulta
- Změna membránové struktury působením adenylátcyklázového toxinu Bordetella pertussis patřícího do skupiny RTX toxinů2004 | Přírodovědecká fakulta
- Membrane restructuring by Bordetella pertussis adenylate cyclase toxin, a member of the RTX toxin family2004 | 1. lékařská fakulta, Matematicko-fyzikální fakulta
- Differences in Purinergic Amplification of Osmotic Cell Lysis by the Pore-Forming RTX Toxins Bordetella pertussis CyaA and Actinobacillus pleuropneumoniae ApxIA: the Role of Pore Size2013 | Přírodovědecká fakulta
- Binding of Kingella kingae RtxA Toxin Depends on Cell Surface Oligosaccharides, but Not on beta(2) Integrins2020 | Přírodovědecká fakulta
- Retargeting from the CR3 to the LFA-1 receptor uncovers the adenylyl cyclase enzyme-translocating segment of Bordetella adenylate cyclase toxin2020 | Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna
- Calcium-Driven Folding of RTX Domain β-Rolls Ratchets Translocation of RTX Proteins through Type I Secretion Ducts2016 | Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna
- The conserved tyrosine residue 940 plays a key structural role in membrane interaction of Bordetella adenylate cyclase toxin2017 | Přírodovědecká fakulta