- Calcium Influx Rescues Adenylate Cyclase-Hemolysin from Rapid Cell Membrane Removal and Enables Phagocyte Permeabilization by Toxin Pores2012 | Přírodovědecká fakulta
- Třetí aktivita adenylátcyklázového toxinu bakterie Bordetella pertussis: Translokace adenylátcyklázové domény vyvolává vstup vápenatých iontů do CD11+ monocytů nezávisle na katalytické a hemolytické aktivitě2007 | Přírodovědecká fakulta
- Differences in Purinergic Amplification of Osmotic Cell Lysis by the Pore-Forming RTX Toxins Bordetella pertussis CyaA and Actinobacillus pleuropneumoniae ApxIA: the Role of Pore Size2013 | Přírodovědecká fakulta
- Different roles of conserved tyrosine residues of the acylated domains in folding and activity of RTX toxins2021 | Přírodovědecká fakulta
- Oligomerizace se podílí na vytváření membránových pórů pomocí adenylát cyklázového toxinu Bordetelly pertusis2009 | Přírodovědecká fakulta
- Residues 529 to 549 participate in membrane penetration and pore-forming activity of the Bordetella adenylate cyclase toxin2019 | Přírodovědecká fakulta
- Biomarkery spór kmene Aspergillus: určování kmenů a identifikace proteinů2009 | Přírodovědecká fakulta
- A conserved tryptophan in the acylated segment of RTX toxins controls their β2- integrin-independent cell penetration2023 | Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna
- Acyltransferase-mediated selection of the length of the fatty acyl chain and of the acylation site governs activation of bacterial RTX toxins2020 | Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna
- Calcium-Driven Folding of RTX Domain β-Rolls Ratchets Translocation of RTX Proteins through Type I Secretion Ducts2016 | Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna
- Channel formation in model membranes by the adenylate cyclase toxin of Bordetella pertussis: Effect of calcium2003 | Přírodovědecká fakulta
- Cytotoxic activity of Kingella kingae RtxA toxin depends on post-translational acylation of lysine residues and cholesterol binding2018 | Přírodovědecká fakulta
- Negatively charged residues of the segment linking the enzyme and cytolysin moieties restrict the membrane-permeabilizing capacity of adenylate cyclase toxin2016 | Přírodovědecká fakulta
- The conserved tyrosine residue 940 plays a key structural role in membrane interaction of Bordetella adenylate cyclase toxin2017 | Přírodovědecká fakulta
- Retargeting from the CR3 to the LFA-1 receptor uncovers the adenylyl cyclase enzyme-translocating segment of Bordetella adenylate cyclase toxin2020 | Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna
- Pore-formation by adenylate cyclase toxoid activates dendritic cells to prime CD8(+) and CD4(+) T cells2016 | Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna
- Structure-Function Relationships Underlying the Capacity of Bordetella Adenylate Cyclase Toxin to Disarm Host Phagocytes2017 | Přírodovědecká fakulta
- Bakteriální RTX toxiny HlyA z Escherichia coli a CyaA z Bordetella pertussis narušují biologické membrány různým mechanizmem.2009 | Přírodovědecká fakulta
- Transmembrane segments of complement receptor 3 do not participate in cytotoxic activities but determine receptor structure required for action of Bordetella adenylate cyclase toxin2016 | Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna
- Virulence and Antifungal Susceptibility of Microsporum canis Strains from Animals and Humans2021 | Přírodovědecká fakulta
- Binding of Kingella kingae RtxA Toxin Depends on Cell Surface Oligosaccharides, but Not on beta(2) Integrins2020 | Přírodovědecká fakulta
- Toxic potential of palytoxin2015 | Publikace bez příslušnosti k fakultě
- Rapid Purification of Endotoxin-Free RTX Toxins2019 | Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna