- The iron-sulfur scaffold protein HCF101 unveils the complexity of organellar evolution in SAR, Haptista and Cryptista2021 | Přírodovědecká fakulta
- Protein Binder (ProBi) as a New Class of Structurally Robust Non-Antibody Protein Scaffold for Directed Evolution2021 | Ústřední knihovna
- Tvorba FeS center mitochondriálního typu v hydrogenosomech amitochondriálního prvoka Trichomonas vaginalis.2004 | Přírodovědecká fakulta
- Human procaspase-2 phosphorylation at both S139 and S164 is required for 14-3-3 binding2017 | Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna, 1. lékařská fakulta, Fakulta tělesné výchovy a sportu
- Characterization of RACK1-depleted mammalian cells by a palette of microscopy approaches reveals defects in cell cycle progression and polarity establishment2023 | Přírodovědecká fakulta, 2. lékařská fakulta
- SART3-Dependent Accumulation of Incomplete Spliceosomal snRNPs in Cajal Bodies2015 | Ústřední knihovna
- SART3-Dependent Accumulation of Incomplete Spliceosomal snRNPs in Cajal Bodies2015 | Přírodovědecká fakulta
- Decellularization of Porcine Carotid Arteries: From the Vessel to the High-Quality Scaffold in Five Hours2022 | Lékařská fakulta v Plzni
- Structural Insight into the 14-3-3 Protein-dependent Inhibition of Protein Kinase ASK1 (Apoptosis Signal-regulating kinase 1)2016 | Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna, Matematicko-fyzikální fakulta
- Molecular basis of the 14-3-3 protein-dependent activation of yeast neutral trehalase Nth12017 | Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna, Matematicko-fyzikální fakulta
- NIF-type iron-sulfur cluster assembly system is duplicated and distributed in the mitochondria and cytosol of Mastigamoeba balamuthi2013 | Přírodovědecká fakulta
- Structural Basis for the 14-3-3 Protein-Dependent Inhibition of Phosducin Function2017 | Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna
- Symmetry breaking in spreading RAT2 fibroblasts requires th MAPK/ERK pathway scaffold RACK1 that integrates FAK, p190ARho-GAP and ERK2 signaling2016 | Ústřední knihovna
- Structural insights into the functional roles of 14-3-3 proteins2022 | Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna
- Structural view on the complex between the 14-3-3 protein and caspase-2Publikace bez příslušnosti k fakultě
- 14-3-3 protein masks the nuclear localization sequence of caspase-22018 | Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna, Matematicko-fyzikální fakulta, 1. lékařská fakulta, Fakulta tělesné výchovy a sportu
- 14-3-3 proteins inactivate DAPK2 by promoting its dimerization and protecting key regulatory phosphosites2021 | Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna, Matematicko-fyzikální fakulta
- 14-3-3 protein inhibits CaMKK1 by blocking the kinase active site with its last two C-terminal helices2023 | Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna, Matematicko-fyzikální fakulta
- 14-3-3 protein directly interacts with the kinase domain of calcium/calmodulin-dependent protein kinase kinase (CaMKK2)Publikace bez příslušnosti k fakultě
- 14-3-3 protein directly interacts with the kinase domain of calcium/calmodulin-dependent protein kinase kinase (CaMKK2)2018 | Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna, Matematicko-fyzikální fakulta
- Are lipid properties the same in nanodiscs and vesicles?Publikace bez příslušnosti k fakultě
- Capturing Lipid Nanodisc Shape and Properties Using a Continuum Elastic Theory2023 | Matematicko-fyzikální fakulta
- Confinement in Nanodiscs Anisotropically Modifies Lipid Bilayer Elastic Properties2020 | Matematicko-fyzikální fakulta