- Active Site Mutations as a Suitable Tool Contributing to Explain a Mechanism of Aristolochic Acid I Nitroreduction by Cytochromes P450 1A1, 1A2 and 1B12016 | Přírodovědecká fakulta
- Theoretical investigation of differences in nitroreduction of aristolochic acid I by cytochromes P450 1A1, 1A2 and 1B12012 | Přírodovědecká fakulta
- Úloha biotransformačních enzymů ve vývoji ledvinného poškození a nádorů urothelia způsobených aristolochovou kyselinou: urgentní otázky a těžké odpovědi2009 | Přírodovědecká fakulta
- Both Nitro Groups Are Essential for High Antitubercular Activity of 3,5-Dinitrobenzylsulfanyl Tetrazoles and 1,3,4-Oxadiazoles through the Deazaflavin-Dependent Nitroreductase Activation Pathway2024 | Farmaceutická fakulta v Hradci Králové
- The Human Carcinogen Aristolochic Acid I Is Activated to Form DNA Adducts by Human NAD(P)H:quinone Oxidoreductase Without the Contribution of Acetyltransferases or Sulfotransferases2011 | 2. lékařská fakulta
- The Human Carcinogen Aristolochic Acid I Is Activated to Form DNA Adducts by Human NAD(P)H:quinone Oxidoreductase Without the Contribution of Acetyltransferases or Sulfotransferases2011 | Přírodovědecká fakulta, 1. lékařská fakulta, Fakulta tělesné výchovy a sportu
- Role of P450 1A1 and P450 1A2 in Bioactivation versus Detoxication of the Renal Carcinogen Aristolochic Acid I: Studies in Cyp1a1(-/-), Cyp1a2(-/-), and Cyp1a1/1a2(-/-) Mice2011 | Přírodovědecká fakulta
- Bioactivation versus Detoxication of the Urothelial Carcinogen Aristolochic Acid I by Human Cytochrome P450 1A1 and 1A22012 | Přírodovědecká fakulta
